Las enzimas son polímeros biológicos que catalizan las reacciones químicas que hacen la vida posible como se conoce. La presencia y conservación de un conjunto






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BIOQUIMICA

Tercer Parcial
ENZIMAS
Las enzimas son polímeros biológicos que catalizan las reacciones químicas que hacen la vida posible como se conoce. La presencia y conservación de un conjunto completo y equilibrado de enzimas que son esenciales para la desintegración de los nutrientes a fin de proporcionar la energía y las unidades químicas de construcción; para el ensamble de esas unidades de construcción en proteínas, DNA, membranas, células y tejido para el aprovechamiento de la energía para impulsar la motilidad celular y la contracción del músculo. Con excepción de unas moléculas de RNA catalizadoras, o ribosomas, la mayoría de las enzimas son proteínas.
Las deficiencias en la cantidad o la actividad catalíticas de las enzimas claves pueden ser ocasionados por defectos genéticos, deficiencias de nutrientes o toxinas. Las enzimas defectuosas pueden ser el resultado de mutaciones genéticas o infección por patógenos virales o bacterianos. Los científicos médicos atienden los desequilibrios en la actividad enzimática por medio de agentes farmacológicos que inhiben enzimas específicas, y están investigando la terapia génica como medio para remediar las deficiencias o función de la enzima.
LAS ENZIMAS SON CATALIZADORES EFICACES Y MUY ESPECÍFICOS
Las enzimas que catalizan la conversión de uno o más compuestos (sustratos) en uno o más compuestos distintos (productos) mejoran la velocidad de reacción no catalizadas correspondientes por factores de por lo menos 106. Al igual que todos los catalizadores las enzimas no se consumen, ni se modifican en forma permanente como consecuencia de su participación en una reacción.
La especificidad de las enzimas puede ser de tres clases:


  1. Especificidad absoluta, cuando únicamente actúa sobre un sustrato, ejemplo ureasa actúa sobre la urea.

  2. Especificidad relativa, cuando una enzima actúa sobre dos o más sustratos, aunque con diferente intensidad, por ejemplo la lipasa actúa sobre los ácidos grasos.

  3. Especificidad de la vía de reacción. Cuando una enzima descompone un sustrato de manera especial. Esta especificidad esta ligada a la naturaleza de la coenzima.

Son catalizadores extremadamente selectivos, pueden actuar a nivel intra o extracelular. Son específicas tanto para el tipo de reacción catalizada como para un solo sustrato o un pequeño conjunto de sustratos estrechamente relacionados. Son solubles en agua y tienen gran difusibilidad en los liquidos organicos. Las enzimas son catalizadores estero específicos y, por lo general, catalizan reacciones solo de estéreo isómeros específicos de un determinado compuesto por ejemplo D-pero no L-azucares, L-pero no D-aminoácidos. La sintetizan tanto los seres autotróficos como los heterotróficos.
Son susceptibles de ser inhibidas- No alteran el equilibrio de las reacciones. Intercambian diferentes formas de energía – Son activas a concentraciones pequeñas.
CENTRO ACTIVO

Las propiedades catalíticas de las enzimas se deben a la existencia de ellas de un centro activo al que se une al sustrato durante el ciclo catalítico. La cual es una zona de proteínas enzimáticas que se unen al sustrato formando un complejo enzima sustrato que cataliza sus transformaciones y es responsable de la especificidad y de la actividad catalítica de la enzima, sin embargo el grado de especificidad de la enzima es variable. Las izoenzimas son proteínas distintas que catalizan la misma reacción.

E + S ↔ E.S. ↔ E + P

Modelo de Fisher: (Llave cerradura)

Modelo de Koshland – Netf (Ajuste inducido)
La especificidad de las enzimas se explica mediante el modelo de la llave y la cerradura, propuesto por Fisher, el cual la forma del centro activo es complementaria de la del sustrato y encaja perfectamente en éste. Sin embargo, se sabe que al unirse el sustrato a la enzima se puede producir deformaciones en algún enlace del sustrato de la enzima o de ambos. La reacción de esta deformación seria precisamente llegar a alcanzar una mayor complementariedad entre el centro activo y el sustrato. Esta idea fue de Koshland y Neet en 1968 en modelo de guante y la mano o modelo de ajuste inducido.
Los enlaces que se presentan en este complejo enzima-sustrato suelen ser de tipo no covalente, y por lo tanto, débiles. La unión de la enzima sustrato es un producto reversible.
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Se enumeran seis clases de enzimas que son:
Clase 1: Las oxidorreductasa catalizan oxidaciones y reducciones, ejemplo; succinato deshidrogenasa a la citocromo oxidasa.
Clase 2: Las transferasas catalizan las transferencias de grupo como metilo o glucosilo de una molécula aceptora, por ejemplo:

Glucosa + ATP ------------- ADP + Glucosa-6-P
Clase 3: Las hidrolasas catalizan la ruptura hidrolitica de los enlaces C-C, C-O, C-N, P-O y algunos otros incluso enlaces ácidos anhídridos. Ejemplo:

Lactosa + Agua ------------- Glucosa + Galactosa
Clase 4: Las liasas catalizan la ruptura de los enlaces C-C, C-O, C-N y otros enlaces mediante eliminación, dejando enlace doble pero también agregan grupo a los enlaces dobles. Ejemplo:

Ácido acetacetico ------------- CO2 + Acetona
Clase 5: Las isomerazas catalizan cambios geométricos o estructuras dentro de una sola molécula. Ejemplo: Gliceraldehído 3-P ------------- Dihidroxiacetona P
Clase 6: Las ligazas catalizan la unión de 2 moleculas acopladas a la hidrólisis de un grupo pirofosforilo en el ATP o un trifosfato nucleosido similar, ejemplo:

Piruvato + CO2 + ATP ------------- Oxalacetato + ADP + Pi
Los grupos protéticos, cofactores y coenzimas desempeñan papeles importantes en la catálisis. Muchas coenzimas contienen pequeñas moléculas no proteicas e iones metálicos que se relacionan de manera directa en la unión o catálisis del sustrato.

Los grupos prostéticos están fuertemente integrados a la estructura de la enzima.

Los cofactores se asocian en forma reversible con la enzima a los sustratos.

Muchas coenzimas, cofactores y grupos prostéticos provienen de la vitamina B.
COENZIMAS
Son moléculas orgánicas específicas no proteicas que catalizan la reacción de la enzima. Las coenzimas se unen a una enzima para ayudarla a actuar sobre los substratos, es decir, actúan como coadyuvantes de la función enzimática. Actúan como aceptores o donadores de grupos o átomos que se eliminan o incorporan al substrato.
Algunos autores consideran a las coenzimas: Grupos prostéticos de las enzimas.
Los llamados cofactores se diferencian de las coenzimas porque en vez de moléculas orgánicas son iones metálicos, Ej.: El ión magnesio de la enzima que utiliza A.T.P., el ión cúprico de la citocromooxidasa, el ión ferroso de los citocromos frecuentemente las coenzimas se forman a partir de las vitaminas del complejo B.
Hay 2 clases de coenzimas:


  1. Las que actúan para transferir grupos distintos de hidrógeno: Son el A.T.P., coenzima A, fosfatos de azucares, ácidos lipoicos, vitaminas del complejo B.




  1. Las que actúan para transferir hidrógeno: Son el ácido lipoico, coenzima Q (ubiquinona, oxidasa y reducida), N.A.D., N.A.D.P., F.M.N., F.A.D.


Las enzimas que necesitan de las coenzimas para sus reacciones son las de la clase 1 (oxidorreductasa), 2 (transferasa), 5 (isomerasa), 6 (ligasa). Las enzimas de la clase 3 (hidrolasa) y 4 (liasas) no requieren de coenzimas.
ACTIVADORES E INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
Los activadores de la acción enzimática son aquellas sustancias que favorecen el trabajo de las enzimas. Pueden ser inorgánicos como el HCl, NaCl, algunos iones metálicos (K, Ca, Fe), etc., y orgánicos como la vitamina C, las coenzimas, las quinasas (cinasas).
Antienzimas o inhibidores enzimáticos o paralizadores, son aquellas sustancias que disminuyen o anulan la actividad enzimática.
Pueden ser de 3 clases:


  1. Competitivos: Son aquellos compuestos que tienen estructuras químicas análoga al substrato. Engañan a la enzima para formar el complejo EI (enzima-inhibidores) en vez de ES (enzima-substrato). Actúan como agentes quimioterapéuticos potentes, tales como los medicamentos conocidos como: sulfamidicos cuando bloquean las reacciones enzimáticas de los parásitos o bacterias. Muchos microorganismos requieren ácido para amino-benzoico (PABA), para formar ácido fólico; los sulfamidicos tienen estructura similar al PABA, y se formará el complejo E-sulfa, que impide la formación del ácido fólico, cuya deficiencia es mortal para los microbios.

  2. No Competitivos: Pueden ser reversibles, cuando retardan la acción enzimática pero no la impiden. Pueden ser irreversibles y actúan como venenos enzimáticos porque producen una reacción enzimática irreversible, como los ácidos fuertes, álcalis concentrados, metales pesados, oxidantes, etc.




  1. Alostéricos: Es cuando una sustancia se une a la enzima en un punto distinto al sitio activo de la enzima para producir un cambio en la configuración de la enzima. Esta inhibición enzimática es la de mayor importancia fisiológica.


PROENZIMAS (Zimogenos)

Son los precursores de las enzimas y corresponden a la forma inactiva de las enzimas. Para volverse catabólicamente activas las proenzimas deben experimentar una proteólisis. Este es el caso del zimogeno pepsinógeno, que se elabora y se segrega por las células principales de la mucosa gástrica. El pepsinógeno, por acción de la misma pepsina y la acidez del jugo gástrico se convierte en la enzima activa, llamada pepsina.
Las proenzimas son características de las enzimas digestivas, de las enzimas de la coagulación sanguínea y de las que disuelven los coágulos sanguíneos.
Otra clase de proenzima, es la proinsulina.
ISOZIMAS (Isoenzimas)
Son formas físicamente diferentes de la misma enzima que tienen la misma actividad catalítica.
FACTORES QUE MODIFICAN LA ACCIÓN ENZIMÁTICA
Para que una reacción enzimática se realice en forma eficiente y de resultados óptimos se requieren varios factores:

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