Nelio E. Bazán y Yesica Gutierrez Lizcano






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Capítulo 7: Proteínas

Nelio E. Bazán y Yesica Gutierrez Lizcano

Los aminoácidos son los componentes básicos de las proteínas. Veremos en este capítulo sus principales características metabólicas. Las proteínas se estudian en cuanto a su estructura y clasificación, haciendo énfasis en el valor biológico de ellas y las fuentes más importantes.
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Las proteínas fueron las primeras sustancias en ser reconocidas como parte vital de los seres vivos, su nombre deriva del griego proteus y significa de primera importancia. Son macromoléculas, de alto peso molecular, polímeros lineales de aminoácidos (AA) unidos entre sí por enlaces peptídicos, (Ver figura 25.1) es decir, un enlace covalente entre un grupo amino (-NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (-COOH) de otro aminoácido. La unión de dos AA, mediante el enlace peptídico en el cual se libera una molécula de H2O forma un péptido. La unión de 2 a 10 AA, se denomina oligopéptido, de 10 hasta un peso molecular de 10.000 polipéptido y más de 10.000 proteína. A diferencia de carbohidratos y grasas, son un componente estructural no energético. Las proteínas pueden clasificarse según su conformación en fibrosas, las que están vinculadas con acciones mecánicas o de protección como por ejemplo la elastina, el colágeno y la queratina. O globulares, perteneciendo a esta clase las enzimas, algunas hormonas y los anticuerpos. Por su composición química pueden dividirse en simples, cuando su hidrólisis produce sólo aminoácidos, y conjugadas, cuando además de aminoácidos produce otros componentes inorgánicos u orgánicos.

Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas azufre, hay variaciones pero el contenido de nitrógeno representa, por término medio, 16% de la masa total de la molécula, es decir, cada 6,25gr de proteína hay 1gr de nitrógeno, que se utiliza como factor 6.25 para estimar la cantidad de proteína.
Todo lo que vemos y tocamos en un ser vivo son proteínas, la piel, el cabello, los ojos, y lo maravilloso es que es una estructura dinámica en continua renovación. Además las proteínas poseen funciones estructurales formando el tejido muscular y la matriz de colágeno de los huesos. Gran parte de la información genética de las células se expresa en forma de proteínas, las cuales desempeñan muy diversas funciones. Colaboran en la defensa del organismo con la formación de anticuerpos, además reconocen y transducen señales. La albúmina es una proteína que transporta todo tipo de sustancias incluyendo a vitaminas, hormonas y fármacos, participando en la regulación del equilibrio de los líquidos corporales. Son componente fundamental de la membrana celular y de estructuras de sostén y movimiento: microtúbulos, cilias. Forman enzimas necesarias para sostener las velocidades de las diversas reacciones del organismo en un nivel compatible con la vida. Otra función es la de aportar energía, en el catabolismo las proteínas aportan 4 kilocalorías por gramo, pero es una forma costosa de producir energía, ya que se requiere mucha energía para su metabolismo. Los péptidos también pueden actuar como hormonas (insulina), antibióticos, agentes antitumorales y vacunas. Un ejemplo de dipéptido es el aspartame, dipéptido de ácido aspártico y fenilananina y utilizado como edulcorante.
AMINOÁCIDOS
Son monómeros de un polímero de proteína, su molécula tiene un átomo de carbono central que porta un grupo amino y un grupo carboxilo, además de un átomo de H y una cadena lateral que le da la característica para su clasificación. Las proteínas están hechas de diferentes combinaciones de veinte L-alfa-aminoácidos.

El cuerpo puede fabricar algunos de estos aminoácidos, pero hay diez aminoácidos que el organismo no puede sintetizar o lo hace en forma insastifactoria, estos son llamados AA esenciales. Por alguna razón el organismo ha decidido no producirlos, o porque es muy costoso desde el punto de vista metabólico, se necesita un gran número de enzimas, o sería muy tóxico hacerlo. Por lo tanto se necesita comer proteínas todos los días para obtener estos aminoácidos esenciales. Si el organismo no recibe proteínas cada día, el cuerpo va a utilizar las proteínas estructurales, como las musculares. Los AA no esenciales el cuerpo los sintetiza a partir de otros AA. El defecto en el metabolismo de los aminoácidos puede producir enfermedades como la fenilcetonuria, con retardo mental y muerte temprana. (Ver tabla 25.1)

Si bien en un contexto químico y nutricional la división en aminoácidos esenciales y no esenciales es razonable, debemos siempre recordar la naturaleza biológicamente esencial de todos ellos.

Los L-alfa-aminoácidos se polimerizan con enlaces peptítidicos constituyendo la base estructural de las proteínas. La formación de este enlace implica la eliminación de un mol de agua entre el grupo alfa-amino de un aminoácido y el grupo alfa carboxilo de otro, utilizándose en principio ATP para formar un aminoaciladenilato.

El recambio proteico es una característica general de todos los seres vivos. Las proteínas se forman y degradan continuamente, facilitando los procesos de diferenciación y desarrollo y pudiendo hacer frente a situaciones patológicas diversas. Los tejidos responden a demandas ambientales alterando las proporciones de síntesis y degradación proteica y cam­biando el espectro de proteínas sintetizadas.

La biosíntesis de proteínas se realiza de acuerdo con la información genética contenida en el ADN a través de la formación de ARNm. Las células disponen de la maquinaria necesaria para traducir la información contenida en la secuencia del ARNm a la secuencia de la proteína correspondiente. El proceso de la síntesis de proteínas es extraordinariamente complejo y requiere la colaboración de varios orgánulos celulares, de multitud de proteínas y de varios tipos de ARN, además de un importante gasto energético. Además , está sometida a un proceso de regulación muy elaborado, que se produce especialmente sobre la etapa de la transcripción. Sin embargo, la vida media de una proteína no depende solamente de la velocidad de su síntesis, sino también del ritmo de su degradación.

Diariamente el recambio de proteínas es del 2 %, principalmente de proteína muscular. En todos los tejidos donde existe un crecimiento rá­pido o una reordenación o remodelado de las estructuras hay una elevada tasa de degradación proteica; esto es lo que ocurre, por ejemplo, en el útero duran­te el embarazo o en el músculo esque­lético durante el ayuno. Los AA proceden de las proteínas de la dieta o bien del recambio de proteínas funcionales de la propia célula, es que el 80 % de los AA pueden ser reutilizados para sintetizar proteínas mientas que el 20 % restante se transforma en urea. Pero también pueden degradarse para obtener energía cuando se ingieren proteínas en exceso o cuando hay déficit de glucosa y hace falta energía. Como el exceso de aminoácidos provenientes de la dieta o de la degrada­ción de otras proteínas endógenas no se almacena, los aminoácidos que no se in­corporan a las nuevas proteínas son de­gradados rápidamente.
Un adulto humano degrada diariamente alrede­dor de 300 g de proteína. Sin embargo, la ingesta proteica es de tan sólo unos 100 g, lo que signifi­ca que aproximadamente 400 g de proteína son hi­drolizados hasta los aminoácidos correspondien­tes y 300 g son reutilizados para la biosíntesis de nuevas proteínas; el resto de los aminoácidos son oxidados o, en parte, son convertidos hasta otros productos de naturaleza no proteica tales como nucleótidos púricos y pirimidínicos, neurotrans­misores tales como serotonina y tiramina y hor­monas de naturaleza no peptídica (catecolaminas y hormonas tiroideas). No obstante, como la can­tidad de aminoácidos consumida en estas últimas vías metabólicas es relativamente pequeña, a me­nudo se ignoran en la evaluación del recambio pro­teico y del balance nitrogenado corporal.
En la degradación encontramos la desaminación, donde el grupo amino aparece en forma de NH4+ y queda el esqueleto carbonado. Luego se produce la eliminación del grupo amino. El NH4+ es muy tóxico y lo eliminamos transformándolo en un producto sin toxicidad como la urea que luego se excreta. Este proceso requiere en principio la conversión a glutamina que en el hígado es desaminada y el amoníaco liberado convertido en urea. Un adulto requiere entre 30 y 60 g de proteína cada día o su equivalente en AA libres, aunque esto depende de la proporción de AA esenciales de la ingesta. Los que no son transformados y almacenados como proteínas son rápidamente degradados. Si se ingieren proteínas en exceso los esqueletos se almacenan en forma de ácidos grasos (grasas) o en forma de glucosa (glucógeno), aunque es un modo mucho más costoso que con la ingesta de hidratos de carbono o lípidos.
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